Il Parkinson, come altre malattie neurodegenerative, è caratterizzato dalla formazione e deposizione di aggregati proteici nel cervello. I meccanismi molecolari che causano la morte dei neuroni rimane ad oggi un mistero, ma molte ricerche stanno puntando la loro attenzione sull’a-sinucleina, una proteina che può presentarsi in diverse forme. Uno studio italiano, guidato da Bruno Samorì dell’Università di Bologna e pubblicato su Plos Biology, descrive il meccanismo con cui è regolato l’aumento della struttura “pericolosa” dell’a-sinucleina, ovvero la variante in grado di auto-aggregarsi e sedimentarsi, causando così l’insorgenza della malattia.
Grazie a nuove tecniche innovative, i ricercatori sono riusciti, per la prima volta, ad isolare le singole molecole e ad osservare la variante “pericolosa” dell’a-sinucleina in forma non aggregata. Sorprendentemente, sono state trovate quantità minime della struttura dannosa anche nei cervelli di persone sane.
Cosa determina allora l’aumento dell’a-sinucleina nociva, con il conseguente sviluppo del Parkinson? Lo studio dimostra che esiste un delicato equilibrio chimico-fisico tra le varie forme strutturali della proteina presenti nell’organismo e che, in seguito a particolari mutazioni genetiche o all’esposizione di sostanze tossiche, si ha un aumento della concentrazione della variante “pericolosa”.
La peculiarità di questa ricerca è basata sull’utilizzo della microscopia a forza atomica (Afm) associata alla spettroscopia di forza su singola molecola (Smfs), due nuove nanotecnologie che permettono di visualizzare e di analizzare la struttura di ogni singola molecola. Il lavoro italiano apre così nuove prospettive nel campo della terapia e della prevenzione del Parkinson e di altre malattie neurodegenerative come i morbi di Alzheimer e della mucca pazza. Nei prossimi anni si tenterà di inibire il meccanismo di aumento della forma nociva dell’a-sinucleina .
Francesca Ceradini
